Verrou vs clé vs coupe induite
Les enzymes sont connues comme catalyseurs biologiques, qui sont utilisés dans presque toutes les réactions cellulaires, dans les organismes. Ils peuvent augmenter la vitesse d'une réaction biochimique sans que l'enzyme soit modifiée par la réaction. En raison de sa possibilité de réutilisation, même une faible concentration d'une enzyme peut être très efficace. Toutes les enzymes sont des protéines et de forme globulaire. Cependant, comme tous les autres catalyseurs, ces catalyseurs biologiques ne modifient pas la quantité finale de produits et ne peuvent pas provoquer de réactions. Contrairement à l'autre catalyseur normal, les enzymes ne catalysent qu'un seul type de réaction réversible, appelée réaction spécifique. Depuis, les enzymes sont des protéines; ils peuvent fonctionner dans une certaine plage de température, de pression et de pH. La plupart des enzymes catalysent les réactions en fabriquant une série de «complexes enzyme-substrat». Dans ces complexes, le substrat qui se lie le plus étroitement aux enzymes correspond à l'état de transition. Cet état a la plus basse énergie; par conséquent, il est plus stable que l'état de transition d'une réaction non analysée. En conséquence, une enzyme réduit l’énergie d’activation de la réaction biologique qu’elle catalyse. Deux théories principales sont utilisées pour expliquer la formation des complexes enzyme-substrat. Ce sont la théorie du verrouillage et de la clé et la théorie de l'ajustement induit.
Modèle à clé
Les enzymes ont une forme très précise, qui comprend une fente ou une poche appelée sites actifs. Dans cette théorie, le substrat s'inscrit dans un site actif, comme une clé dans une serrure. Ce sont principalement les liaisons ioniques et les liaisons hydrogène qui maintiennent le substrat dans les sites actifs pour former le complexe enzyme-substrat. Une fois qu'il est formé, l'enzyme catalyse la réaction en aidant à changer le substrat, en le séparant ou en doublant les morceaux ensemble. Cette théorie dépend du contact précis qui est établi entre les sites actifs et le substrat. Par conséquent, cette théorie peut ne pas être totalement correcte, en particulier lorsque le mouvement aléatoire des molécules de substrat est impliqué.
Modèle à ajustement induit
Dans cette théorie, le site actif change de forme pour envelopper une molécule de substrat. L'enzyme, après liaison avec un substrat particulier, prend sa forme la plus efficace. Par conséquent, la forme de l'enzyme est affectée par le substrat, comme la forme d'un gant affecté par la main qui le porte. Ensuite, à son tour, la molécule d’enzyme déforme la molécule de substrat, forçant les liaisons et rendant le substrat moins stable, réduisant ainsi l’énergie d’activation de la réaction. L'énergie d'activation étant faible, la réaction se produit à grande vitesse et forme les produits. Une fois les produits libérés, le site d’activation de l’enzyme reprend sa forme initiale et se lie à la molécule de substrat suivante..
Quelle est la différence entre Lock-and-Key et Induced-Fit?
• La théorie de l'ajustement induit est une version modifiée de la théorie du verrouillage et de la clé..
• Contrairement à la théorie Lock-and-Key, la théorie de l'ajustement induit ne dépend pas du contact précis qui est établi entre le site actif et le substrat..
• Dans la théorie de l'ajustement induit, la forme de l'enzyme est affectée par le substrat, tandis que dans la théorie du verrouillage et de la clé, la forme du substrat est affectée par l'enzyme..
• Dans la théorie Lock-and-Key, les sites d’actifs ont une forme précise, tandis que dans la théorie d’ajustement induit, le site actif n’a pas initialement de forme précise, mais plus tard, la forme du site est formée en fonction du substrat. lier.