L'action de l'enzyme amylase peut hydrolyser l'amidon en unités de sucre. L'amylase est naturellement présente dans la salive et le pancréas de l'homme et de certains autres mammifères, où elle initie le processus biochimique de la digestion en bolus alimentaire. Au cours de la digestion orale, les aliments à base d’amidon (riz, pain, ignames et pommes de terre) donnent un goût légèrement sucré car l’amylase salivaire dégrade une partie de leur amidon en sucre. L'amylase a été découverte et isolée pour la première fois par Anselme Payen en 1833. Les enzymes de l'amylase sont spécifiquement désignées par différentes lettres grecques, notamment l'alpha (α) -amylase, la bêta (β) -amylase et la gamma (γ) -amylase. Toutes ces enzymes sont des glycosides hydrolases et agissent sur les liaisons α-1,4-glycosidiques.. L'alpha (α) -amylase est considérée comme une enzyme digestive majeure, tandis que la bêta (β) -amylase est considérée comme une enzyme majeure impliquée dans la germination des graines et la maturation des fruits. Mais comparé à la bêta (β) -amylase et à la gamma (γ) -amylase, les α-amylases (EC 3.2.1.1) sont des métalloenzymes du calcium et ne sont pas capables de fonctionner en l'absence de calcium.. C'est le différence principale entre alpha et bêta amylase. Cependant, les alpha et bêta-amylases sont utilisées commercialement dans des procédés de fermentation tels que la bière de brassage et les boissons préparées à partir de sucres dérivés de l'amidon. Dans cet article, développons plus en détail les différences entre Alpha et Beta Amylase..
Cet article couvre,
1. Qu'est-ce que l'Alpha Amylase? - Définition, fonctions, propriétés et caractéristiques
2. Qu'est-ce que la bêta-amylase? - Définition, fonctions, propriétés et caractéristiques
3. Quelle est la différence entre alpha et bêta amylase? - Comparaison des caractéristiques physiques et fonctionnelles
L'alpha-amylase est considérée comme une enzyme digestive majeure dans le tube digestif des mammifères. Les amylases salivaires et pancréatiques humaines sont les α-amylases et les plantes, les champignons (ascomycètes et basidiomycètes) et des bactéries (Bacille) peut également produire des α-amylases.
Le pH optimal de l’alpha-amylase est compris entre 6,7 et 7,0. Le calcium est essentiel au fonctionnement des α-amylases; par conséquent, il est connu comme une métalloenzyme de calcium. L'alpha-amylase peut décomposer les glucides à longue chaîne, tels que l'amylose d'amidon en maltotriose et le maltose ou l'amylopectine en maltose, en glucose et en dextrine limitée.
Diagramme en ruban d'alpha-amylase salivaire humaine
La bêta-amylase est principalement produite par des bactéries, des champignons et des plantes et elle catalyse la dégradation enzymatique de la seconde liaison α-1,4 glycosidique des sucres non réducteurs, éliminant ainsi le maltose à la fois. La β-amylase décompose l'amidon en maltose, ce qui provoque la saveur sucrée des fruits mûrs. Le pH optimal pour le fonctionnement de la β-amylase est compris entre 4,0 et 5,0. Les animaux ne produisent pas de β-amylase.
Diagramme à ruban de la bêta-amylase d'orge
L'alpha et la bêta-amylase ont des caractéristiques physiques et fonctionnelles très différentes. Ceux-ci peuvent être classés en sous-groupes suivants,
Alpha Amylase: La 1,4-α-D-glucane glucanohydrolase et la glycogénase sont des noms alternatifs pour l’a-amylase..
Bêta Amylase:La 1,4-α-D-glucane maltohydrolase, glycogénase et saccharogène amylase sont des noms alternatifs pour la β-amylase.
Alpha Amylase: EC 3.2.1.1
Bêta Amylase: EC 3.2.1.2
Alpha Amylase: Le système digestif des mammifères peut synthétiser l'α-amylase; ainsi, les amylases salivaires et pancréatiques humaines sont des a-amylases. De plus, α-les amylases peuvent être produites par des plantes, des champignons (ascomycètes et basidiomycètes) et des bactéries (Bacillus).
Bêta Amylase: La β-amylase est produite par des bactéries, des champignons et des plantes. Les tissus ou cellules d'animaux ne peuvent pas produire de β-amylase, même si elle existe dans les micro-organismes présents dans le tube digestif.
Alpha Amylase: Le calcium est essentiel au fonctionnement des α-amylases. Il est donc connu sous le nom de métallo-enzyme du calcium..
Bêta Amylase: Le calcium n'est pas nécessaire au fonctionnement des β-amylases.
Alpha Amylase: Le pH optimal pour la β-amylase est compris entre 6,7 et 7,0.
Bêta Amylase: Le pH optimal pour la β-amylase est compris entre 4,0 et 5,0.
Alpha Amylase: L'a-amylase est principalement impliquée dans le processus de digestion des aliments.
Bêta Amylase: La β-amylase est principalement impliquée dans le processus de maturation des fruits et de germination des graines.
Alpha Amylase: L'a-amylase peut agir n'importe où sur le substrat.
Bêta Amylase: La β-amylase peut agir à partir de l'extrémité non réductrice et catalyse l'hydrolyse de la deuxième liaison α-1,4 glycosidique
Alpha Amylase: Les glucides à longue chaîne (brins d'amylose et d'amylopectine) peuvent être décomposés par l'α-amylase et donner du maltotriose et du maltose à partir d'amylose, ou du maltose, du glucose et de la dextrine limitée à partir d'amylopectine
Bêta Amylase: Au cours du processus de maturation des fruits, l’amidon est décomposé par la β-amylase en maltose, ce qui entraîne la saveur sucrée des fruits mûrs..
Alpha Amylase: Les α-amylases ont tendance à agir plus rapidement que les β-amylases.
Bêta Amylase: Les β-amylases ont tendance à agir plus lentement que les α-amylases.
Alpha Amylase: L'a-amylase est insensible aux températures élevées et aux ions de métaux lourds et est inactivée à pH bas.
Bêta Amylase: La β-amylase est sensible aux températures élevées et aux ions de métaux lourds et est stable à pH bas.
En conclusion, l’amylase est une enzyme qui peut hydrolyser l’amidon en molécules plus petites. Mais l’a-amylase nécessite du Ca2+ pour l'activité et donner du glucose, du maltotriose et du maltose comme produits finaux. En revanche, la β-amylase ne nécessite pas de Ca2+ et hydrolyse l’amidon ou l’amylose solubles, ne donnant que du maltose en tant que produit final.
Références
Frydenberg, O et G. Nielsen. 1965. Isylymes d'amylase dans les graines d'orge en germination. Hereditas 54: 123-129.
Onckelen, H. A. et R. Verbeek. 1969. Formation d'isoenzymes d'a-amylase lors de la germination de l'orge. Planta 88: 255-260.
Rejzek, M .; Stevenson, C. E .; Southard, A. M .; Stanley, D .; Denyer, K .; Smith, A. M .; Naldrett, M. J .; Lawson, D. M .; Field, R. A. (2011). «Génétique chimique et métabolisme de l'amidon de céréale: Base structurelle de l'inhibition non covalente et covalente de la β-amylase de l'orge». BioSystems Moléculaires. 7 (3): 718-730.
Courtoisie d'image:
“Alpha-amylase salivaire 1SMD” - à partir de l'entrée PDB 1SMD - Propre travail (domaine public) via Commons Wikimedia
“2xfr b amylase” de A2-33 - Travail personnel (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia