Quelle est la fonction de l'hémoglobine dans le corps humain

L'hémoglobine (Hb) est une métalloprotéine présente dans les globules rouges. Les globules rouges transportent l'oxygène dans tout le corps. Tous les vertébrés, à l'exception des poissons, ont de l'hémoglobine dans les globules rouges comme transporteur d'oxygène. L'hémoglobine représente 96% du poids sec des globules rouges et contient du fer. Tous les corps humains contiennent de l'hémoglobine. Le taux d'hémoglobine normal d'un homme adulte normal est compris entre 13,8 et 17,2 g / dL. La femme adulte (non enceinte) devrait avoir entre 12,1 et 15,1 g / dL d'hémoglobine.

Cet article examinera,

1. Quelle est la structure de l'hémoglobine
2. Quelle est la fonction de l'hémoglobine dans le corps humain

Quelle est la structure de l'hémoglobine

L'hémoglobine est une protéine globulaire à plusieurs sous-unités, qui présente une structure quaternaire. Quatre sous-unités de globine sont disposées dans une structure tétraédrique. Chaque sous-unité protéique globulaire contient une chaîne protéique associée à un groupe hémique non protéique. La structure en hélice alpha des protéines de la globine crée une poche qui lie le groupe hémique. Les protéines de la globine sont synthétisées par des ribozymes dans le cytosol. La partie hème est synthétisée dans les mitochondries. Un atome de fer chargé est maintenu dans le cycle de la porphyrine par liaison covalente du fer avec quatre atomes d'azote dans le même plan. Ces atomes d'azote appartiennent au cycle imidazole du résidu d'histidine F8 de chacune des quatre sous-unités de globine. Dans l'hémoglobine, le fer existe sous forme de Fe²⁺.

Le corps humain contient trois types d'hémoglobine: l'hémoglobine A, l'hémoglobine A₂, et hémoglobine F. L'hémoglobine A est le type le plus courant. L'hémoglobine A est codée par HBA1, HBA2, et HBB les gènes. Les quatre sous-unités de l'hémoglobine A sont constituées de deux sous-unités α et de deux β (α₂β₂). L'hémoglobine A2 et l'hémoglobine F sont rares et consistent respectivement en deux sous-unités α et deux δ et en deux sous-unités α et deux γ. Chez les nourrissons, le type d'hémoglobine est Hb F (α₂γ₂).

Figure 1: Structure de l'hémoglobine

Quelle est la fonction de l'hémoglobine dans le corps humain

1. L'hémoglobine est un transporteur d'oxygène.
2. L'hémoglobine est un vecteur de dioxyde de carbone.
3. L'hémoglobine donne la couleur rouge au sang.
4. L'hémoglobine maintient la forme des globules rouges.
5. L'hémoglobine agit comme un tampon.
6. L'hémoglobine interagit avec d'autres ligands.
7. La dégradation de l'hémoglobine accumule des catabolites physiologiquement actifs.

Transporteur d'oxygène

La fonction principale de l'hémoglobine est le transport de l'oxygène des poumons vers tous les tissus du corps. La capacité de fixation de l'oxygène de l'hémoglobine est de 1,34 mL d'O₂ par gramme. Chaque sous-unité de globine de la molécule d'hémoglobine peut se lier à un Fe²⁺ ion. L’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène est obtenue par le Fe²⁺ ion. Chaque Fe²⁺ peut se lier avec une molécule d'oxygène. La liaison de l'oxygène oxyde le Fe²⁺ en Fe³⁺. Un atome de la molécule d'oxygène qui se lie au Fe²⁺ devient un superoxyde, où l'autre atome d'oxygène fait saillie sous un angle. L'hémoglobine liée à l'oxygène est appelée oxyhémoglobine. Lorsque le sang atteint un tissu pauvre en oxygène, l'oxygène est dissocié de l'hémoglobine et diffusé dans le tissu. Le o₂ est l'accepteur d'électrons terminal dans le processus appelé phosphorylation oxydative dans la production d'ATP. La suppression de O₂ transforme le fer en sa forme réduite. L'hémoglobine non liée à l'oxygène est appelée désoxyhémoglobine. Oxydation de Fe²⁺ en Fe³⁺ crée de la méthémoglobine qui ne peut pas se lier à O₂.

Transporteur de dioxyde de carbone

L'hémoglobine transporte également le dioxyde de carbone des tissus vers les poumons. 80% du dioxyde de carbone est transporté par plasma. Le dioxyde de carbone ne fait pas concurrence au site de l'hémoglobine qui se lie à l'oxygène. Il se lie à la structure de la protéine autre que la position de liaison au fer. L’hémoglobine liée au dioxyde de carbone est appelée carbaminohémoglobine.

Influence sur les globules rouges

L'hémoglobine donne une couleur rouge aux globules rouges par Fe²⁺ les ions. Avec les globules rouges, le sang atteint sa couleur rouge unique. Le plasma, sans globules rouges, a une couleur jaune pâle. L'hémoglobine maintient la forme des globules rouges. Les globules rouges sont des disques biconcaves aplatis et déprimés au centre. Ils ont une section transversale en forme d'haltère. Le gène de l'hémoglobine est également constitué de divers allèles. La plupart des mutants peuvent ne causer aucune maladie. Mais certains mutants peuvent causer des maladies héréditaires comme hémoglobine.

Figure 2: Globules rouges

Action tampon

L'hémoglobine maintient le pH sanguin à 7,4. L'accumulation de dioxyde de carbone dans le sang diminue le pH de 7,4. Le changement de pH peut être inversé par la ventilation. En raison de cette action tampon de l'hémoglobine, toutes les réactions enzymatiques dans l'organisme, qui préfèrent ce pH, peuvent avoir lieu sans aucune perturbation..

Interaction avec les ligands

Les hémoglobines se lient également à d'autres ligands tels que le monoxyde de carbone, l'oxyde d'azote, le cyanure, le monoxyde de soufre, le sulfure et le sulfure d'hydrogène. La liaison de monoxyde de carbone peut parfois être mortelle, car elle est irréversible. L'hémoglobine peut également transporter des médicaments sur leur site d'action.

Production de catabolites actifs physiologiques

Le vieillissement et les défauts cellulaires peuvent tuer les globules rouges en accumulant divers catabolites physiologiquement actifs. L'hémoglobine des globules rouges morts est éliminée de la circulation par le transporteur d'hémoglibine, CD163. La dégradation de l'hème, qui se produit dans les monocytes et les macrophages, est une source naturelle de la génération de monoxyde de carbone. Bilirubine est le produit final de la dégradation de l'hème. Il est sécrété sous forme de bile dans l'intestin. La bilirubine est convertie en urobilinogène qui se trouve dans les matières fécales, donnant à la couleur jaune unique. D'autre part, le fer, qui est retiré de l'hème est converti en ferritine et stocké dans les tissus pour une utilisation ultérieure.

L'hémoglobine peut également être trouvée dans d'autres cellules du corps que les globules rouges. Les autres cellules porteuses d'hémoglobine sont les macrophages, les cellules alvéolaires dans les poumons et les cellules mésangiales dans les reins. L'hémoglobine agit comme un régulateur du métabolisme du fer et un antioxydant dans ces cellules..

Référence:
1. "Hémoglobine". Wikipedia, l'encyclopédie libre. 2017. Consulté le 15 février 2017
2. Davis C. P. et Shiel W. C. «Hémoglobine». MedicineNet, 2015.htm. Consulté le 15 février 2017
3. «Structure et fonctions de l'hémoglobine». All Medical stuff, 2017. Consulté le 15 Fév.2017

Courtoisie d'image:
1. «Hémoglobine 1904» Par OpenStax College - Anatomy & Physiology, site Web Connexions. 19 juin 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia 
2. “Globules rouges” Par Jessica Polka - Travail personnel (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia