Différence entre les chaperons et les chaperonins

le différence clé entre chaperons et chaperonins est que les chaperons remplissent une vaste gamme de fonctions, notamment le repliement et la dégradation de la protéine, l'aide à l'assemblage des protéines, etc., tandis que la fonction essentielle des chaperonines est d'aider au repliement de grosses molécules de protéines.

Les chaperons ou chaperons moléculaires sont des molécules de protéines qui facilitent le processus de repliement des protéines en structures complexes. Par conséquent, les chaperonines sont un type de chaperon, qui comprend les protéines de choc thermique. Parmi tous les types de chaperons, les chaperonines sont les protéines les plus étudiées en raison de leur rôle important lors du repliement correct des protéines. Par conséquent, l'action des chaperons et des chaperonines empêche l'agrégation irréversible des protéines et permet ainsi leur fonctionnalité. Les chaperons et les chaperonines diffèrent minutieusement en fonction de la fonctionnalité des deux molécules.

CONTENU

1. Vue d'ensemble et différence clé
2. Quels sont les chaperons
3. Que sont les chaperonins
4. Les similitudes entre les chaperons et les chaperonins
5. Comparaison côte à côte - Chaperons vs Chaperonins sous forme tabulaire
6. Résumé

Quels sont les chaperons?

Les chaperones sont des protéines qui aident à l'assemblage des protéines, au repliement des protéines et au processus de dégradation des protéines. Par conséquent, il existe de nombreuses classes de chaperons moléculaires. Les chaperons qui se lient aux surfaces hydrophobes des protéines facilitent le repliement et empêchent l’agrégation irréversible des protéines. De plus, les chaperons peuvent être classés en différentes classes en fonction de la taille et du compartiment cellulaire. Les chaperonines sont l’une des classes les plus importantes de chaperons, qui sont des protéines de choc thermique..

Figure 01: Action de chaperon

De plus, les chaperons sont nécessaires au processus de dégradation des protéines. Lorsque les protéines sont mal repliées, les chaperons sont impliqués dans le processus d'ubiquitination conduisant à la destruction de la protéine..

Que sont les chaperonins?

La chaperonine est une classe de chaperons spécifiquement impliqués dans le repliement de protéines de grande taille. Ils ont une structure spécifique. Les chaperonines comprenaient une structure à deux cycles pouvant être homo-dimère ou hétéro-dimère. Ces deux structures en anneau forment deux cavités centrales. Chaque sous-unité a un domaine qui peut se lier à la surface hydrophobe de la protéine. Une fois que la liaison a eu lieu, les chaperonines apportent un changement de conformation de la protéine. Cela permet le repliement correct de la protéine.

Figure 02: Chaperonins

Il existe deux grandes catégories de chaperonines, à savoir les chaperonines du groupe I et les chaperonines du groupe II. Les chaperonines du groupe I sont des procaryotes et comprennent principalement les protéines du choc thermique telles que Hsp60 et les procaryotes GroEL. Les chaperonines du groupe II comprennent les chaperonines archéennes et eucaryotes. Certaines des chaperonines du groupe II sont des polypeptides liés au complexe T et GroES.

Quelles sont les similitudes entre les chaperons et les chaperonins?

• Les chaperons et les chaperonines sont des protéines.
• Ils sont principalement impliqués dans le repliement des protéines.
• Les deux se lient aux régions hydrophobes de la protéine.
• Ils peuvent être synthétisés in vitro et peut être utilisé dans beaucoup de recherches liées au mauvais repliement des protéines.

Quelle est la différence entre les chaperons et les chaperonins?

Les chaperones sont des protéines impliquées dans le repliement, la dégradation et l’assemblage des protéines. Ainsi, il existe plusieurs sous-classes de chaperons basées sur le mécanisme d'action. Certains impliquent le repliement des protéines, tandis que d'autres impliquent la solubilisation des protéines agrégées. D'autre part, les chaperonines sont un type de chaperons, qui impliquent spécifiquement le repliement de grandes protéines. C'est la principale différence entre chaperons et chaperonins. De plus, il existe deux groupes de chaperonines; chaperonines du groupe I et chaperonines du groupe II.

L'infographie ci-dessous présente la différence entre chaperons et chaperonines sous forme de tableau.

Résumé - Chaperons vs Chaperonins

Les chaperons sont une large classe de biomolécules, qui sont des protéines. Ils aident au repliement, à la dégradation et à l'assemblage des protéines. Les chaperonines sont une classe de chaperons qui fonctionnent spécifiquement dans le repliement important de protéines. Par conséquent, la principale différence entre chaperons et chaperonines repose sur la fonction des deux protéines. Ils diffèrent également dans la structure. La structure des chaperons est variable, tandis que les chaperonines ont une structure spécifique à deux cycles.

Référence:

1. Slavotinek, A M et L G Biesecker. "Développer le rôle des chaperons et des chaperonines dans la maladie humaine." Progrès en pédiatrie., Bibliothèque nationale de médecine des États-Unis, septembre 2001. Disponible ici  

Courtoisie d'image:

1. "Protéines membranaires en complexes" par Medievalpacman - Travail personnel, (CC BY-SA 3.0) via Wikimedia Commons  
2. ”GroES-GroEL top” de Aucun auteur lisible par machine fourni. (Domaine public) via Wikimedia Commons