Différence entre Holoenzyme et Apoenzyme

Différence clé - Holoenzyme vs Apoenzyme
 

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui augmentent la vitesse des réactions chimiques dans le corps. Ce sont des protéines composées de séquences d'acides aminés. Les enzymes sont impliquées dans les réactions chimiques sans être consommées. Ils sont spécifiques aux substrats et aux réactions chimiques. La fonction de l'enzyme est soutenue par différentes petites molécules non protéiques. Ils sont connus comme cofacteurs. Ils aident les enzymes dans leur action catalytique. Ces cofacteurs peuvent être des ions métalliques ou des coenzymes; ils peuvent aussi être des molécules inorganiques ou organiques. De nombreuses enzymes nécessitent un cofacteur pour devenir actives et initier la fonction catalytique. Sur la base de la liaison avec le cofacteur, les enzymes ont deux formes appelées apoenzyme et holoenzyme. La principale différence entre l'holoenzyme et l'apoenzyme est que apoenzyme est le composant protéique de l'enzyme qui est inactif et non lié au cofacteur tandis que l'holoenzyme est le composant protéique de l'enzyme et le cofacteur lié qui crée la forme active de l'enzyme.

CONTENU

1. Vue d'ensemble et différence clé
2. Quelle est l'holoenzyme 
3. Qu'est-ce que Apoenzyme
4. Comparaison côte à côte - Holoenzyme vs Apoenzyme sous forme tabulaire
5. Résumé

Quelle est l'holoenzyme?

Les enzymes sont des protéines qui catalysent les réactions biochimiques dans les cellules. La plupart des enzymes nécessitent une petite molécule non protéique pour initier des fonctions catalytiques. Ces molécules sont appelées cofacteurs. Les cofacteurs sont principalement des molécules inorganiques ou organiques. Les cofacteurs sont classés en deux types principaux nommés ions métalliques et coenzymes. La liaison du cofacteur est essentielle pour l'activation de l'enzyme et l'initiation de la réaction chimique. Lorsque le composant protéique de l'enzyme est lié au cofacteur, la molécule complète est appelée holoenzyme. L'holoenzyme est catalytiquement active. Par conséquent, il se lie activement aux substrats et augmente la vitesse de la réaction. Les coenzymes se lient faiblement aux enzymes tandis que les groupes prosthétiques se lient étroitement aux apoenzymes. Certains cofacteurs se lient au site actif de l'enzyme. Lors de la liaison, il modifie la conformation de l'enzyme et améliore la liaison des substrats au site actif de l'enzyme..

L'ADN polymérase et l'ARN polymérase sont deux holoenzymes. L'ADN polymérase nécessite que les ions magnésium deviennent actifs et initient la polymérisation de l'ADN. L'ARN polymérase a besoin du facteur sigma pour sa fonction catalytique.

Qu'est-ce que Apoenzyme?

L'apoenzyme est l'enzyme avant la liaison avec le cofacteur. En d'autres termes, l'apoenzyme est la partie protéique de l'enzyme à laquelle manque le cofacteur. L'apoenzyme est catalytiquement inactive et incomplète. Il forme un système enzymatique actif lors de la combinaison avec un coenzyme et détermine la spécificité de ce système pour un substrat. Il existe de nombreux cofacteurs qui se lient aux apoenzymes pour fabriquer des holoenzymes. Les coenzymes courantes sont les vitamines NAD +, FAD, Coenzyme A et B et la vitamine C. Les ions de métaux communs qui se lient aux apoenzymes sont le fer, le cuivre, le calcium, le zinc, le magnésium, etc. Une fois que le cofacteur est retiré de l'holoenzyme, il est reconverti en apoenzyme, qui est inactive et incomplète..

La présence du cofacteur sur le site actif de l'apoenzyme est essentielle car ils fournissent des groupes ou des sites que la partie protéique de l'enzyme ne possède pas pour catalyser la réaction..

Figure 01: Apoenzyme et Holoenzyme

Quelle est la différence entre Holoenzyme et Apoenzyme?

Holoenzyme vs Apoenzyme
L'holoenzyme est une enzyme active consistant en une apoenzyme liée à son cofacteur..	Apoenzyme est le composant protéique qui manque de son cofacteur.
Cofacteur
Holoenzyme est lié à son cofacteur.	Apoenzyme est le composant enzymatique sans le cofacteur.
Activité
Holoenzyme est catalytiquement actif.	Apoenzyme est catalytiquement inactif.
Complétude
L'holoenzyme est complète et peut initier la réaction.	L'apoenzyme est incomplète et ne peut déclencher la réaction.
Exemples
L’ADN polymérase, l’ARN polymérase sont des exemples d’holoenzyme.	L'aspartate transcarbamoylase est un exemple d'apoenzyme.

Résumé - Holoenzyme vs Apoenzyme

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques des cellules. Ils réduisent l'énergie nécessaire à la réaction. Les enzymes augmentent la vitesse de réaction en induisant activement le substrat se transformant en produits. Ils catalysent spécifiquement les réactions sans entrer dans les réactions. Les enzymes sont composées de molécules de protéines. La partie protéique de l'enzyme est appelée apoenzyme. L'apoenzyme a besoin d'être liée à de petites molécules non protéineuses appelées cofacteurs pour devenir actives. Lorsque l'apoenzyme se lie au cofacteur, le complexe est appelé holoenzyme. L'holoenzyme est catalytiquement active pour initier la réaction chimique. Le substrat se lie à l'holoenzyme et non à l'apoenzyme. C'est la différence entre l'holoenzyme et l'apoenzyme.

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Références:

1. «Biochimie structurale / Enzyme / Apoenzyme et Holoenzyme.» Biochimie structurale / Enzyme / Apoenzyme et Holoenzyme - Wikibooks. N.p., n.d. Web. Disponible ici. 12 juin 2017.
2. BIOCHIMIE. N.p., n.d. Web. Disponible ici. 13 juin 2017.

Courtoisie d'image:

1. “Enzymes” de Moniquepena - Travail personnel (domaine public) via Wikimedia Commons