Différence entre la trypsine et la pepsine

Différence clé entre la trypsine et la pepsine
 

Les enzymes digestives sont les enzymes qui décomposent la nourriture que nous mangeons en petites molécules pouvant être absorbées par notre corps. Ces enzymes aident à l'absorption des nutriments et au maintien d'un intestin sain. Ils sont les bêtes de somme de notre système digestif et interviennent tout au long du processus de digestion. Nous consommons divers types d'aliments composés de matières grasses, de protéines et de glucides. Différentes enzymes digestives travaillent ensemble pour casser cet aliment en composants plus petits et plus absorbables. Les enzymes digestives sont sécrétées par les glandes salivaires, les cellules sécrétoires de l'estomac et du pancréas et les glandes sécrétoires de l'intestin grêle. Il existe quatre catégories de base d'enzymes digestives. Ce sont des protéases, des lipases, des amylases et des nucléases. Les protéases, également appelées peptidases, décomposent les protéines en peptides ou en acides aminés. La trypsine et la pepsine sont deux protéases. La pepsine est la principale enzyme digestive de l'estomac. La trypsine est présente dans les sucs pancréatiques sécrétés dans l'intestin grêle. C’est la principale différence entre la trypsine et la pepsine.

CONTENU

1. Vue d'ensemble et différence clé
2. Quelle est la trypsine
3. Quelle est la pepsine
4. Similitudes entre la trypsine et la pepsine
5. Comparaison côte à côte - trypsine vs pepsine sous forme tabulaire
6. Résumé

Quelle est la trypsine?

La trypsine est une protéase sécrétée par le pancréas dans l'intestin grêle. La trypsine digère les protéines en peptides et en acides aminés. La trypsine est formée sous la forme inactive appelée trypsinogène. Le trypsinogène est activé en trypsine par une enzyme appelée entéropeptidase. La trypsine activée catalyse la division des protéines en acides aminés dans des conditions basiques.

Figure 01: Trypsine

La trypsine a été découverte pour la première fois par Wilhelm Kuhne en 1876. La trypsine rompt les chaînes peptidiques principalement du côté carboxyle des acides aminés lysine ou arginine. Il existe des inhibiteurs naturels de la trypsine afin d'empêcher l'action de la trypsine active dans le pancréas, ce qui peut être très dommageable. Il s’agit du pancréas bovin, de l’ovomucoïde, du soja et du haricot de Lima. Ces inhibiteurs agissent comme des analogues de substrat compétitifs et empêchent la liaison du substrat correct au site actif de la trypsine. Lorsque ces inhibiteurs se lient à la trypsine, elle forme un complexe inactif.

Quelle est la pepsine?

Différentes enzymes digestives sont incluses dans le suc gastrique. La pepsine est la principale enzyme gastrique parmi eux. La pepsine a été découverte par Theodor Schwann en 1836. La structure de la pepsine est tridimensionnelle. Le site actif de l'enzyme est formé en torsadant et en pliant des chaînes polypeptidiques et en rapprochant plusieurs acides aminés. La pepsine est produite par les glandes gastriques de l'estomac. Il est formé sous la forme inactive connue sous le nom de pepsinogène et converti en la forme active, à savoir la pepsine, par l'HCl dans l'estomac. La pepsine est une protéase. Il décompose les protéines en peptides ou en acides aminés. L'estomac a des conditions acides. La catalyse de la pepsine a lieu dans cet environnement acide de l'estomac.

Figure 02: Pepsine

La pepsine est efficace pour rompre les liaisons peptidiques entre les acides aminés hydrophobes et aromatiques tels que la phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine. L'action de la pepsine peut être inhibée en créant des environnements fortement alcalins et à partir d'inhibiteurs tels que la pepstatine, le sucralfate, etc..

Quelles sont les similitudes entre la trypsine et la pepsine?

• La pepsine et la trypsine décomposent les protéines. Les deux sont les principales protéases dans le système digestif humain.
• Les deux enzymes sont sécrétées sous des formes inactives telles que pepsinogène et trypsinogène.

Quelle est la différence entre la trypsine et la pepsine?

Trypsine vs pepsine
La trypsine est une protéase qui agit dans l'intestin grêle.	La pepsine est une protéase qui agit dans l'estomac.
Moyen
La trypsine agit en milieu alcalin	La pepsine agit en milieu acide.
Emplacement
La trypsine est trouvée dans l'intestin grêle.	La pepsine est trouvée dans l'estomac.
Type de protéase
La trypsine est une protéase pancréatique.	La pepsine est une protéase gastrique.
Formulaire inactif
La forme inactive de la trypsine est le trypsinogène.	La forme inactive de la pepsine est le pepsinogène.
Activation
Le trypsinogène est activé en trypsine par une enzyme appelée entéropeptidase..	Pepsinogen est activé en pepsine par HCl.
Découverte
La trypsine a été découverte par Wilhelm Kuhne en 1876	La pepsine a été découverte par Theodor Schwann en 1836.

Résumé - Trypsine vs Pepsine

La trypsine et la pepsine sont deux protéases qui agissent sur les protéines et se décomposent en peptides et acides aminés. La trypsine est produite par le pancréas et sécrétée dans l'intestin grêle. La pepsine est produite par les glandes gastriques. C'est l'une des principales enzymes gastriques. C'est la différence entre la trypsine et la pepsine.

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Références:

1. Peluso, Ph.D. Michael R. «Quelles sont les fonctions de la trypsine?» LIVESTRONG.COM. Leaf Group, 18 juin 2015. Web. Disponible ici. 21 juillet 2017.
2. «Pepsine». Wikipedia. Wikimedia Foundation, 13 juillet 2017. Web. Disponible ici. 21 juillet 2017.

Courtoisie d'image:

1. «Site actif de la trypsine» de Fdardel - Travail personnel (CC BY-SA 3.0) via Wikimedia Commons
2. “Pepsin” de Thiesi sur Wikipedia en langue allemande (CC BY-SA 3.0) via Wikimedia Commons