Les immunoglobulines sont désignées comme un type spécial de protéines globulaires à structure complexe. Ils sont produits par le système vivant en tant que réponse immunitaire spécifique secondaire lors du contact avec un antigène d'une particule étrangère ou d'un organisme. Les immunoglobulines sont également appelées anticorps qui sont des protéines spécifiques produites en réponse à un antigène. Les cinq principales classes d'anticorps sont: - Immunoglobuline (Ig) A, G, E, D. Immunoglobuline A (IgA / IGG) est une immunoglobuline sécrétoire présente dans les surfaces muqueuses, consistant en une chaîne J dans la fonction de sécrétion. L'immunoglobuline G (IgG / IGG) est principalement impliquée dans la lutte contre les agents pathogènes étrangers, notamment les bactéries et les virus. le différence clé entre IGA et IGG est la présence et l'absence du polypeptide sécrétoire. IGA a un polypeptide de sécrétion pour faciliter la sécrétion par la surface des muqueuses alors que l’IGG n’a pas de fonction de sécrétion, la chaîne J est donc absente.
1. Vue d'ensemble et différence clé
2. Qu'est-ce que l'IGA?
3. Qu'est-ce que IGG?
4. Similitudes entre IGA et IGG
5. Comparaison côte à côte - IGA vs IGG sous forme tabulaire
6. Résumé
L'IGA est un type d'immunoglobuline qui possède une fonction de sécrétion. Par conséquent, l'IGA se trouve principalement dans les sécrétions, notamment la salive et le lait maternel. Environ 50% de la composition protéique du colostrum est constituée d’IGA. Il est également sécrété par les couches muqueuses du tractus gastro-intestinal et des voies respiratoires. Cela fournit un mécanisme de protection contre les agents pathogènes entrant dans l'intestin ou dans les voies respiratoires.
Figure 01: Structure de l'IGA
Il y a deux sous-classes principales d'IGA; IGA 1 et IGA2. IGA1 possède une région charnière plus longue et possède un jeu d’acides aminés en double dans sa structure. Cette région charnière allongée augmente la sensibilité de IGA1 aux protéases bactériennes. Par conséquent, il est présent principalement dans le sérum. IGA2 est composé d'une région charnière plus courte, et il manque la structure dupliquée d'acide aminé. Par conséquent, il n’a pas de sensibilité accrue à la protéase. IGA2 est présent principalement dans les membranes sécrétant les muqueuses.
L'IGA forme une structure dimère caractéristique de ce type d'immunoglobuline. Les monomères sont reliés par une structure connue sous le nom de chaîne J. La chaîne J est liée à la structure dimère via des liaisons disulfure. Un polypeptide est associé à la structure dimère qui agit en tant que composant polypeptidique sécrétoire d'IGA. La fonction principale des AGR est de protéger les muqueuses des toxines externes et des produits chimiques tels que les toxines bactériennes et virales. IGA participe à une réaction neutralisante pour neutraliser les produits à base de toxines.
L'IGG est le type le plus commun d'immunoglobuline présente dans le système. C'est également la principale forme d'immunoglobuline circulatoire dans le corps. L'IGG est la seule forme d'immunoglobuline capable de traverser le placenta et d'atteindre le fœtus. IGG est constitué de quatre chaînes polypeptidiques; 2 chaînes lourdes et 2 chaînes légères reliées entre elles par des liaisons disulfure entre chaînes. Chaque chaîne lourde comprend un domaine variable N-terminal (VH) et trois domaines constants (CH1, CH2, CH3), avec une «région charnière» supplémentaire entre CH1 et CH2. Chaque chaîne légère consiste en un domaine variable N-terminal (VL) et un domaine constant (CL). La chaîne légère est associée aux domaines VH et CH1 pour former un bras Fab («Fab» = liaison d'antigène de fragment), et les régions V interagissent pour former la région de liaison à l'antigène. En outre, IGG contient également une région hautement conservée qui consiste en un acide aminé glycosylé à la position 297.th position.
Figure 02: Structure générale du GIG
IGG a quatre sous-classes principales à savoir IgG1, IGG2, IGG3 et IGG4. IGG1 est la sous-classe la plus abondante. C'est la réponse immédiate en anticorps produite dans le corps lors d'une infection par un agent bactérien ou viral.. IGG2 sont principalement produits en réponse à des antigènes capsulaires bactériens. Ces anticorps répondent aux antigènes à base d'hydrates de carbone. Il peut également agir contre les virus possédant des antigènes à base de glucides. IGG3 est un anticorps pro-inflammatoire généralement produit en réponse à une infection virale. IGG3 est le principal anticorps produit en réponse aux antigènes des groupes sanguins. Les anticorps anti-IGG4 sont produits en réponse à des infections prolongées.
IGA vs IGG | |
IGA est un anticorps présent dans les sécrétions et les muqueuses et agit contre les agents pathogènes bactériens et viraux.. | IGG est un anticorps produit en tant que mécanisme immunitaire secondaire impliqué dans la lutte contre les souches virales et bactériennes pathogènes.. |
Distribution | |
IGA est dans les muqueuses et les sécrétions corporelles telles que la salive et le lait maternel. | IGG est dans tous les tissus intra et extra vasculaires. |
Composition de la chaîne lourde | |
IGA a la chaîne lourde Alpha. | IGG a une chaîne lourde Gamma. |
Concentration dans le sérum | |
Dans le sérum, la concentration d'IGA est de 0,6 à 3 mg / ml. | Dans le sérum, la concentration en IGG est comprise entre 6 et 13 mg / ml. |
J Chain | |
Présent dans IGA. | Absent dans IGG. |
Polypeptide de sécrétion | |
Présent dans IGA. | Absent dans IGG. |
Capacité de traverser le placenta | |
IGA ne peut pas traverser le placenta. | IGG peut traverser le placenta. |
L'IGA et l'IGG sont tous deux produits dans le corps en tant que réponse immunitaire secondaire. Ce sont des anticorps spécifiques qui agissent en se liant à un antigène spécifique. La principale différence entre les deux immunoglobulines repose sur la fonction de la sécrétion. L’IGA est présent dans les sécrétions et dans les membranes muqueuses tandis que l’IGG est l’immunoglobuline la plus abondante dans le sérum. Les deux ont la capacité de lutter contre les agents pathogènes microbiens. C'est la différence entre IGA et IGG.
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2.Woof, JM et MW Russell. «Structure et fonctions dans IgA.» Nature News, Groupe d'édition Nature, 21 septembre 2011. Disponible ici
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1. 'Schéma des IgA dimériques 01.' Par McortNGHH - Travail personnel, (CC BY-SA 4.0) via Wikimedia Commons
2.'Anatomie d'une IgG 'Par w: Utilisateur: AJVincelli, Domaine public via Wikimedia Commons