Le matériel génétique transportable a évolué avec deux stratégies principales pour passer d’une région à l’autre et à l’intérieur des génomes. Une méthode consiste à déplacer une molécule d'ARN avant la formation d'une molécule d'ADN, tandis que l'autre voie implique des intermédiaires d'ADN. Les transposases et les intégrases virales sont des exemples de ce matériel génétique transposable. Les transposases bactériennes se lient à la fin des transposons et facilitent la catalyse du mouvement des transposons vers une autre partie du génome par le biais de divers mécanismes. Les intégrases rétrovirales sont des enzymes qui facilitent l'intégration du matériel génétique de rétrovirus tel que le VIH dans le matériel génétique (ADN) de la cellule hôte infectée.. C'est le différence clé entre les transposases bactériennes et les intégrases rétrovirales.
1. Vue d'ensemble et différence clé
2. Que sont les transposases bactériennes
3. Que sont les intégrases rétrovirales
4. Similarités entre les transposases bactériennes et les intégrases rétrovirales
5. Comparaison côte à côte - transposases bactériennes vs intégrases rétrovirales sous forme tabulaire
6. Résumé
La transposase peut être définie comme une enzyme liée à la fin des transposons qui facilite la catalyse du mouvement des transposons vers une autre partie du génome par le biais de divers mécanismes. Parmi ces mécanismes, on peut citer le «mécanisme copier / coller» et le «mécanisme de transposition réplicative». La transposase a d'abord été introduite par le clonage de l'enzyme nécessaire à la transposition du transposon Tn3. Deux éléments importants ont été utilisés par les éléments génétiques transposables pour le déplacement d’un génome à l’autre ou d’un site à l’autre. Le transport d’un ARN intermédiaire avant la synthèse d’une copie d’ADN est une stratégie tandis que l’autre est lié aux intermédiaires d’ADN seuls. Les réactions de recombinaison impliquées dans l'intégration des deux éléments sont dues à des enzymes spécifiques. Ainsi, dans un cas d'éléments d'ADN, ces enzymes sont appelées transposases, alors que dans un cas d'éléments d'ARN, elles sont appelées intégrases..
Lorsque l'on compare les différences entre les deux stratégies de transposition, le processus d'insertion apparaît comme étant chimiquement identique. Cependant, des preuves récentes suggèrent que certaines similitudes dans le mécanisme d'intégration sont observées dans les régions des séquences d'acides aminés qui forment un site actif; le motif DDE. Cinq familles de transposases sont en cours de classification mais le nombre de familles n’a pas encore augmenté avec l’apparition de nouveaux caractères. Les familles comprennent la transposase DDE, la transposase tyrosine (Y), la transposase Sérine (S), la transposase à cercle roulant, les transcriptases / endonucléases inverses (RT / En), etc. Ces familles utilisent des mécanismes catalytiques uniques pour la rupture et le regroupement de l'ADN. La transposase DDE intervient dans le mécanisme couper-coller du transposon d'origine et porte trois ensembles d'acides aminés conservés, à savoir: aspartate (D), aspartate (D) et glutamate (E). Les transposases de tyrosine interviennent également dans le mécanisme de copier / coller en utilisant des résidus de tyrosine, qui sont spécifiques au site..
Figure 01: Transposases bactériennes
Les sérine transposases impliquent un intermédiaire d'ADN circulaire et réalisent le mécanisme copier / coller de la même manière que les familles ci-dessus. La transposase à cercle roulant implique le mécanisme de recopie dans lequel un seul brin est directement copié dans le site cible par la réplication de l'ADN. Cela garantit que le brin de modèle et le brin copié ont un brin qui vient d'être synthétisé. Les transcriptases inverses / endonucléases transposases ont divers mécanismes de transposition.
Dans le contexte de l'intégrase rétrovirale, il est considéré comme une enzyme rétrovirale facilitant l'intégration du matériel génétique du rétrovirus, tel que le VIH, dans le matériel génétique (ADN) de la cellule infectée. Ces intégrases rétrovirales sont le plus souvent confondues avec les intégrases du phage. Des exemples d'intégrases de phage sont la X intégrase de phage. Mais ce sont des enzymes complètement différentes et ne doivent pas être confondues avec. En ce qui concerne la formation du complexe de pré-intégration rétrovirale, l'intégrase rétrovirale joue un rôle majeur. Les protéines intégrase rétrovirales se composent généralement de trois (03) domaines canoniques. Ces domaines sont reliés par des liens flexibles.
Les trois domaines comprennent un domaine de liaison au zinc N-terminal où trois faisceaux hélicoïdaux sont connectés et stabilisés par la coordination avec l’implication d’un Zn.2+ cation, un domaine noyau catalytique de la RNase H et un domaine de liaison à l’ADN C-terminal, qui est un repli de SH3. D'après des recherches et au moyen d'informations biochimiques et structurelles, il suggère que l'intégrase rétrovirale a la capacité de fonctionner comme un dimère de dimères (tétramère). Dans le contexte de la multimérisation et de la liaison à l'ADN viral, les trois domaines de la protéine rétrovirale intégrase. La principale fonction de l'intégrase rétrovirale est d'insérer son matériel génétique dans l'ADN hôte. Cette étape est l'étape la plus cruciale dans la réplication virale du virus VIH. Une fois intégré avec succès, il sera présent dans l’ADN chromosomique de la cellule pour le reste de sa vie..
Figure 02: Intégrases rétrovirales
Par conséquent, une fois intégré, il n'y a pas de retour pour la cellule. Ces intégrases rétrovirales interviennent dans la catalyse de deux réactions majeures, notamment le traitement de l'extrémité 3 'et la ligature covalente. Au cours du traitement de l'extrémité 3 ', 2-3 nucléotides des deux extrémités 3' de l'ADN viral sont retirés dans l'intention de révéler les dinucléotides CA des extrémités 3 'de l'ADN viral et, lors de la ligature covalente, les extrémités 3' traitées de L'ADN viral est ligaturé de manière covalente dans l'ADN chromosomique de l'hôte.
Transposases bactériennes vs intégrases rétrovirales | |
La transposase bactérienne est une enzyme liée à la fin des transposons tout en facilitant la catalyse du mouvement des transposons vers une autre partie du génome par le biais de divers mécanismes.. | Les intégrases rétrovirales sont considérées comme une enzyme rétrovirale qui aide à l'intégration du matériel génétique du rétrovirus tel que le VIH dans le matériel génétique (ADN) de la cellule infectée.. |
Régions de liaison | |
Des régions de liaison hautement spécifiques sont nécessaires pour les transposases bactériennes. | Moins ou pas de séquence nucléotidique nécessaire pour la liaison. |
Les transposases bactériennes sont considérées comme une enzyme rétrovirale facilitant l'intégration du matériel génétique du rétrovirus, tel que le VIH, dans le matériel génétique (ADN) de la cellule infectée. Deux éléments importants ont été utilisés par les éléments génétiques transposables pour le déplacement d’un génome à l’autre ou d’un site à l’autre. Cinq familles de transposases sont en cours de classification mais le nombre de familles n’a pas encore augmenté avec l’apparition de nouveaux caractères. L’intégrase rétrovirale est considérée comme une enzyme rétrovirale facilitant l’intégration du matériel génétique du rétrovirus tel que le VIH dans le matériel génétique (ADN) de la cellule infectée. Les protéines intégrase rétrovirales se composent généralement de trois (03) domaines canoniques. La principale fonction de l'intégrase rétrovirale est d'insérer son matériel génétique dans l'ADN hôte. Cette étape est l'étape la plus cruciale dans la réplication virale du virus VIH. Par conséquent, une fois intégré, il n'y a pas de retour pour la cellule. C’est la différence entre les transposases bactériennes et l’intégrase rétrovirale.
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1.Vigil-Stenman, Theoden et al. «Forte abondance et expression de transposases dans des bactéries de la mer Baltique.» The ISME Journal, vol. 11, non. 11, 2017, pages 2611-2623., Doi: 10.1038 / ismej.2017.114.
2.Polard, P et M Chandler. «Transposases bactériennes et intégrases rétrovirales.» Microbiologie moléculaire., Bibliothèque nationale de médecine des États-Unis, janvier 1995.. Disponible ici
3.Andrake, Mark D. et Anna Marie Skalka. «Intégrase rétrovirale: hier et aujourd'hui». Revue annuelle de virologie, vol. 2, non. 1, sept. 2015, p. 241-264., Doi: 10.1146 / annurev-virology-100114-055043.
1. Mécanisme de transposition «Couper et coller» de Alana Gyemi, (CC BY-SA 4.0) via Wikimedia Commons
2.'PDB 1wjd EBI'By Jawahar Swaminathan et le personnel MSD de l'Institut européen de bioinformatique (domaine public) via Wikimedia Commons