le différence principale entre glycation et glycosylation est que la glycation est l'attachement covalent des sucres libres aux protéines dans le sang alors que la glycosylation est une modification post-traductionnelle des protéines dans laquelle un glucide défini est ajouté à une région prédéterminée d'une protéine. En outre, la glycation affecte à la fois la fonction et la stabilité des protéines, tandis que la glycosylation produit une protéine mature, fonctionnelle..
La glycation et la glycosylation sont deux mécanismes qui ajoutent des glucides aux protéines. en outre, glycosylation non enzymatique est un autre nom pour la glycation alors que la glycosylation est un processus enzymatique.
1. Quelle est la glycation
- Définition, localisation, processus, effet sur les protéines
2. Quelle est la glycosylation
- Définition, localisation, processus, effet sur les protéines
3. Quelles sont les similitudes entre glycation et glycosylation
- Aperçu des caractéristiques communes
4. Quelle est la différence entre glycation et glycosylation
- Comparaison des différences clés
Glucides, glycation, glycosylation, modifications post-traductionnelles, maturation des protéines
Glycations est un processus non enzymatique qui se produit dans le sang. Il ajoute de manière covalente des sucres libres aux protéines. La glycation n'étant pas un processus enzymatique, il s'agit d'un processus spontané, non contrôlé. De plus, en raison de l'ajout irréversible de sucres ou de produits de dégradation du sucre aux protéines, la glycation est un type de dommage aux protéines. Cela signifie que la glycation réduit à la fois la stabilité et la fonctionnalité des protéines.
Figure 1: Glycation
De plus, Glycation est une cascade chimique dont la première étape est la condensation. Cette étape est non enzymatique et réversible. Il se produit entre le groupe carbonyle d'un sucre réducteur et le groupe amine d'une protéine ou d'un peptide. Ce type de réaction est connu sous le nom de réaction de base de Schiff. Cette étape prend du temps. Ici, le produit final est une base de Shiff ou aldimine non stable. Ensuite, cet aldimine réarrange spontanément la cétoamine plus stable, également connue sous le nom de produit Amadori. En outre, il peut subir une dégradation supplémentaire par le biais de divers processus, formant des furfurals, des réductones et un produit de fragmentation. Enfin, les composés polymorphes formés par la glycation sont collectivement appelés produits finis de glycation avancés (AGE)..
Malheureusement, certains AGE sont bénins alors que d'autres sont plus réactifs que les sucres d'origine. Par conséquent, ils impliquent de nombreuses maladies chroniques liées à l'âge, y compris les maladies cardiovasculaires, la maladie d'Alzheimer, la neuropathie périphérique et le cancer..
La glycosylation est un processus biologique important, qui survient à la fois dans le réticulum endoplasmique et dans l'appareil de Golgi. Il s’agit principalement d’un type de modification post-traductionnelle responsable de la production d’une protéine fonctionnelle à partir d’une protéine immature. Par conséquent, la glycosylation facilite le repliement correct des protéines; par conséquent, cela augmente la stabilité de la protéine. Par exemple, la glycosylation est un processus à médiation enzymatique. Par conséquent, un glucide défini est ajouté à une région prédéterminée d'une protéine. En outre, le processus de glycosylation peut être régulé en régulant l'action de l'enzyme.
Figure 2: N-Glycosylation liée
Au cours de la glycosylation, le groupe carbonyle d'un sucre (donneur de glycosyle) réagit avec le groupe hydroxyle ou amine de la protéine (accepteur de glycosyle). Plusieurs types de glycosylations se produisent dans la cellule, notamment
La glycation fait référence à la liaison d'une molécule de sucre à une protéine ou à une molécule lipidique sans régulation enzymatique, tandis que la glycosylation fait référence à la modification enzymatique contrôlée d'une molécule organique, en particulier d'une protéine, par addition d'une molécule de sucre. C’est donc la principale différence entre la glycation et la glycosylation.
De plus, la glycation est l'addition covalente de sucres libres aux protéines du sang alors que la glycosylation est un type de modification post-traductionnelle, qui survient soit dans le réticulum endoplasmique, soit dans l'appareil de Golgi..
La glycation est un type de modification non enzymatique alors que la glycosylation est un type de modification enzymatique. C'est donc une autre différence entre glycation et glycosylation.
En outre, puisque la glycation n'est pas un processus enzymatique, ce n'est pas un processus régulé. En revanche, la glycosylation est un processus régulé.
Les types de sucres ajoutés constituent également une différence significative entre la glycation et la glycosylation. Le glucose, le fructose ou le galactose sont les sucres ajoutés par la glycation, tandis que les glycanes, le mannose, le xylose, le fucose, etc. sont les sucres ajoutés par la glycosylation..
Une autre différence entre glycation et glycosylation est que la glycation se produit dans les protéines matures, tandis que la glycosylation se produit dans les protéines immatures ou non modifiées..
De plus, la glycation rend la protéine non fonctionnelle tandis que la glycosylation rend la protéine fonctionnelle. De plus, la glycation diminue la stabilité de la protéine tandis que la glycosylation augmente la stabilité de la protéine..
La glycation est l'addition non enzymatique de sucres aux protéines dans le sang. Il réduit considérablement la stabilité ainsi que la fonctionnalité de la protéine. En revanche, la glycosylation est l’addition enzymatique de sucres à des protéines immatures. Il se produit à l'intérieur du réticulum endoplasmique ou de l'appareil de Golgi. Plus important encore, la glycosylation est une modification post-traductionnelle responsable de la production d'une protéine fonctionnelle. C'est la principale différence entre glycation et glycosylation.
1. Gkogkolou, Paraskevi et Markus Böhm. «Produits finis de la glycation avancée: acteurs du vieillissement de la peau?», Dermato-endocrinologie, vol. 4,3 (2012): 259-70. Disponible ici
2. Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al. Biologie cellulaire moléculaire. 4ème édition. New York: W.H. Freeman; 2000. Section 17.7, Glycosylation de protéines dans le complexe ER et Golgi. Disponible ici
1. “Accumulation d’âge” par Jasper Dijkstra - (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia
2. “Lien glycosidique lié à N” Par Tpirojsi - Travail personnel (domaine public) via Commons Wikimedia