Différence entre affinité et avidité

Différence clé - affinité vs avidité
 

L'interaction antigène anticorps est une interaction cruciale dans les cellules pour réagir contre les infections. Les antigènes sont les particules étrangères qui pénètrent dans les cellules hôtes. Ils sont principalement composés de polysaccharides ou de glycoprotéines et ont des formes particulières. L'interaction entre antigène et anticorps se produit en fonction de la liaison correcte des deux parties par les liaisons non covalentes telles que les liaisons hydrogène, les liaisons de van der Waals, etc. Cette interaction est réversible. L'affinité et l'avidité sont deux paramètres qui mesurent la force de l'interaction antigène-anticorps en immunologie. La principale différence entre affinité et avidité est que l'affinité est la mesure de la force de l'interaction individuelle entre un épitope et un site de liaison de l'anticorps, tandis que l'avidité est la mesure de la liaison globale entre les déterminants antigéniques et les sites de liaison à l'antigène de l'anticorps multivalent. L'affinité est un facteur qui influence l'avidité de l'interaction antigène-anticorps.

CONTENU
1. Vue d'ensemble et différence clé
2. Quelle est l'affinité
3. Qu'est-ce que l'avidité?
4. Comparaison côte à côte - Affinity vs Avidity
5. Résumé

Quelle est l'affinité?

L'affinité est une mesure de l'interaction entre un site de liaison à l'antigène de l'anticorps et un épitope de l'antigène. La valeur d'affinité reflète le résultat net des forces attractives et répulsives entre les epitopes individuels et les sites de liaison individuels. La haute valeur d'affinité est le résultat d'une interaction forte avec des forces plus attractives entre l'épitope et le site de liaison à l'Ab. La faible valeur d'affinité indique le faible équilibre entre forces attractives et forces répulsives.

L'affinité des anticorps monoclonaux peut être facilement mesurée car ils ont un seul épitope et sont homogènes. Les anticorps polyclonaux ont une valeur d'affinité moyenne en raison de leur nature hétérogène et de leurs différences d'affinité vis-à-vis des différents épitopes antigéniques..

Le dosage immuno-absorbant enzymatique (ELISA) est une nouvelle technique en pharmacologie utilisée pour mesurer l'affinité des anticorps. Il en résulte des données plus précises, pratiques et informatives pour la détermination de l'affinité. Les anticorps de haute affinité se lient rapidement à l'épitope et forment un lien fort qui persiste pendant les tests immunologiques tandis que les anticorps de faible affinité dissolvent l'interaction et ne sont pas détectés par les tests..

Qu'est-ce que l'avidité??

L'avidité d'un anticorps est une mesure de la force globale de la liaison entre les antigènes et l'anticorps. Cela dépend de plusieurs facteurs tels que l'affinité de l'anticorps envers l'antigène, la valence de l'antigène et de l'anticorps et l'arrangement structurel de l'interaction. Si l'anticorps et l'antigène sont multivalents et présentent un arrangement structurel favorable, l'interaction reste très forte en raison d'une forte avidité. L’avidité a toujours une valeur supérieure à la somme des affinités individuelles.

La plupart des antigènes sont multimères et la plupart des anticorps sont multivalents. Par conséquent, la plupart des interactions antigène-anticorps restent fortes et stables en raison de la forte avidité du complexe antigène-anticorps..

Figure01: Affinité et avidité d'un anticorps

Quelle est la différence entre Affinity et Avidity?

Affinité vs avidité
L'affinité fait référence à la force de l'interaction entre un épitope antigénique et un site de liaison à l'antigène de l'anticorps..	L’avidité est la mesure de la force globale de l’interaction entre les épitopes antigéniques et les anticorps de multivalence..
Présence
Cela se produit entre un épitope individuel et un site de liaison individuel	Cela se produit entre des antigènes multivalents et des anticorps.
Valeur
L'affinité est l'équilibre des forces attractives et répulsives.	L’avidité peut être considérée comme une valeur supérieure à la somme des affinités individuelles.

Résumé - Affinity vs Avidity

L'interaction antigène-anticorps est une interaction spécifique, réversible et non covalente importante dans les études immunologiques. C'est similaire à l'interaction enzyme-substrat. L'antigène spécifique se lie à un anticorps spécifique. L'affinité et l'avidité sont deux mesures de cette interaction. L'affinité reflète la force d'une interaction entre un épitope et un site de liaison à l'antigène de l'anticorps. L'avidité reflète la force globale du complexe antigène anticorps. C'est la différence entre affinité et avidité. L'avidité est le résultat d'affinités multiples qui apparaissent dans un complexe anticorps antigène, car la plupart des antigènes et des anticorps sont multivalents et entretiennent plusieurs interactions pour stabiliser la liaison..

Références:
1. Rudnick, Stephen I. et Gregory P. Adams. «Affinité et avidité dans le ciblage tumoral basé sur des anticorps». Biothérapie du cancer et produits radiopharmaceutiques. Mary Ann Liebert, Inc., avril 2009. Web. 21 mars 2017
2. Sennhauser, F. H., R.A. Macdonald, D.M. Roberton et C.S. Hosking. «Comparaison de la concentration et de l'avidité d'anticorps spécifiques dirigés contre E. coli dans le lait maternel et le sérum.» Immunologie. Bibliothèque nationale de médecine des États-Unis, mars 1989. Web. 22 mars 2017

Courtoisie d'image:
1. “Figure 42 03 04” de CNX OpenStax - (CC BY 4.0) via Wikimedia Commons