Différence entre l'hémoglobine et la myoglobine

Différence principale - Hémoglobine vs Myoglobine

L'hémoglobine et la myoglobine sont deux types de protéines de la globine qui servent de protéines de liaison à l'oxygène. Les deux protéines sont capables d'augmenter la quantité d'oxygène dissous dans les fluides biologiques des vertébrés ainsi que chez certains invertébrés. Des groupes de prothèses organiques présentant des caractéristiques similaires sont impliqués dans la liaison de l'oxygène dans les deux protéines. Mais l'orientation tridimensionnelle dans l'espace ou le stéréoisomérie de l'hémoglobine et de la myoglobine sont différents. En raison de cette différence, la quantité d'oxygène pouvant se lier à chacune des molécules de protéines est également différente.. L'hémoglobine est capable de se lier étroitement à l'oxygène tandis que la myoglobine est incapable de se lier étroitement à l'oxygène. Cette différence entre l'hémoglobine et la myoglobine donne lieu à des fonctions différentes. l'hémoglobine se trouve dans le sang, transportant l'oxygène des poumons au reste du corps tandis que la myoglobine se trouve dans le muscle, libérant de l'oxygène nécessaire.

Zones clés couvertes

1. Qu'est-ce que l'hémoglobine?
      - Définition, structure et composition, fonction
2. Qu'est-ce que la myoglobine?
      - Définition, structure et composition, fonction
3. Similitudes entre l'hémoglobine et la myoglobine
      - Décrivez les similitudes
4. Quelle est la différence entre l'hémoglobine et la myoglobine
      - Comparaison des différences clés

Mots-clés: Hémoglobine, Myoglobine, Oxygène, Hème, Protéines, Protéine Globine, Sang

Qu'est-ce que l'hémoglobine?

L'hémoglobine est une protéine globulaire multi-sous-unités à structure quaternaire. Il est composé de deux sous-unités α et deux β disposées dans une structure tétraédrique. L'hémoglobine est une métalloprotéine contenant du fer. Chacune des quatre sous-unités globulaires de protéines est associée à un groupe hème prothétique non protéique, qui se lie à une molécule d'oxygène. La production d'hémoglobine a lieu dans la moelle osseuse. Les protéines de la globine sont synthétisées par les ribozomes dans le cytosol. La partie Haem est synthétisée dans les mitochondries. Un atome de fer chargé est maintenu dans le cycle de la porphyrine par liaison covalente du fer avec quatre atomes d'azote dans le même plan. Ces atomes d'azote appartiennent au cycle imidazole du résidu d'histidine F8 de chacune des quatre sous-unités de globine. Dans l'hémoglobine, le fer existe sous forme de Fe²⁺, donner la couleur rouge aux globules rouges.

Les humains ont trois types d'hémoglobine: l'hémoglobine A, l'hémoglobine A₂ et hémoglobine F. Hémoglobine A est le type commun d'hémoglobine, qui est codé par HBA1, HBA2, et HBB les gènes. Les quatre sous-unités de l'hémoglobine A sont constituées de deux sous-unités α et de deux β (α₂β₂). Hémoglobine A₂ et hémoglobine F sont rares et consistent en deux sous-unités α et deux δ et deux sous-unités α et deux γ, respectivement. Chez les nourrissons, le type d'hémoglobine est Hb F (α₂γ₂).

La molécule d'hémoglobine étant composée de quatre sous-unités, elle peut se lier à quatre molécules d'oxygène. Ainsi, l'hémoglobine se trouve dans les globules rouges, en tant que transporteur d'oxygène dans le sang. En raison de la présence de quatre sous-unités dans la structure, la liaison de l'oxygène augmente lorsque la première molécule d'oxygène se lie au premier groupe hém. Ce processus est identifié comme une liaison coopérative d'oxygène. L'hémoglobine représente 96% du poids sec d'un globule rouge. Une partie du dioxyde de carbone est également liée à l'hémoglobine pour son transport des tissus aux poumons. 80% du dioxyde de carbone est transporté par plasma. La structure de l'hémoglobine est montrée dans Figure 1.

Figure 1: Structure de l'hémoglobine

Fonction de l'hémoglobine

Qu'est-ce que la myoglobine?

La myoglobine est la protéine fixant l'oxygène dans les cellules musculaires des vertébrés. Elle confère aux muscles une couleur distincte, rouge ou gris foncé. Il est exclusivement exprimé dans les muscles squelettiques et cardiaques. La myoglobine constitue 5-10% des protéines cytoplasmiques dans les cellules musculaires. Étant donné que les modifications des acides aminés dans les chaînes polynucléotidiques de l’hémoglobine et de la myoglobine sont conservatrices, l’hémoglobine et la myoglobine ont une structure similaire. De plus, la myoglobine est un monomère, composé d’une seule chaîne polynucléotidique, composée d’un seul groupe hème. Par conséquent, il est capable de se lier avec une seule molécule d'oxygène. Ainsi, aucune liaison coopérative de l'oxygène ne se produit dans la myoglobine. Cependant, l'affinité de liaison de la myoglobine est élevée par rapport à celle de l'hémoglobine. En conséquence, la myoglobine sert de protéine stockant l'oxygène dans les muscles. La myoglobine libère de l'oxygène lorsque les muscles fonctionnent. La structure 3D de l'hémoglobine est montrée dans Figure 2.

Figure 2: myoglobine

Similitudes entre l'hémoglobine et la myoglobine

• L'hémoglobine et la myoglobine sont des protéines globulaires fixant l'oxygène.
• Les deux d'entre eux contiennent l'hème fixant l'oxygène en tant que groupe prosthétique.
• L'hémoglobine et la myoglobine donnent respectivement la couleur rouge au sang et aux muscles.

Différence entre l'hémoglobine et la myoglobine

Définition

Hémoglobine: L'hémoglobine est une protéine rouge responsable du transport de l'oxygène dans le sang des vertébrés..

Myoglobine: La myoglobine est une protéine rouge avec un hème qui transporte et stocke l'oxygène dans les cellules musculaires..

Masse moléculaire

Hémoglobine: Le poids moléculaire de l'hémoglobine est de 64 kDa.

Myoglobine: Le poids moléculaire de l'hémoglobine est de 16,7 kDa.

Composition

Hémoglobine: L'hémoglobine est composée de quatre chaînes polypeptidiques.

Myoglobine: La myoglobine est composée d'une seule chaîne polypeptidique.

Structure quaternaire

Hémoglobine: L'hémoglobine est un tétramère composé de deux sous-unités α et deux β.

Myoglobine: La myoglobine est un monomère. Par conséquent, il manque une structure quaternaire.

Nombre de molécules d'oxygène

Hémoglobine: L'hémoglobine se lie à quatre molécules d'oxygène.

Myoglobine: La myoglobine ne se lie qu'à une seule molécule d'oxygène.

Reliure coopérative

Hémoglobine: Comme l'hémoglobine est un tétramère, elle se lie de manière coopérative à l'oxygène..

Myoglobine: La myoglobine étant un monomère, elle ne présente pas de liaison coopérative..

Affinité avec l'oxygène

Hémoglobine: L'hémoglobine a une faible affinité pour se lier à l'oxygène.

Myoglobine: La myoglobine a une forte affinité pour se lier à l'oxygène, ce qui ne dépend pas de la concentration en oxygène.

Bond avec de l'oxygène

Hémoglobine: L'hémoglobine est capable de se lier étroitement à l'oxygène.

Myoglobine: La myoglobine est incapable de se lier étroitement à l'oxygène.

Occurrence

Hémoglobine: L'hémoglobine est trouvée dans le sang.

Myoglobine: La myoglobine se trouve dans les muscles.

Les types

Hémoglobine: Hémoglobine A, hémoglobine A₂ et l'hémoglobine F sont les types d'hémoglobine chez l'homme.

Myoglobine: Un seul type de myoglobine est présent dans toutes les cellules. 

Une fonction

Hémoglobine: L'hémoglobine prélève de l'oxygène dans les poumons et la transmet au reste du corps..

Myoglobine: La myoglobine stocke l'oxygène dans les cellules musculaires et la libère au besoin.

Conclusion

L'hémoglobine et la myoglobine sont deux protéines globulaires de liaison à l'oxygène chez les vertébrés. L'hémoglobine est un tétramère qui se lie de manière coopérative à quatre molécules d'oxygène. La myoglobine est un monomère composé d'un seul groupe hém. Puisque la capacité de liaison de l'hémoglobine est supérieure à celle de la myoglobine, l'hémoglobine est utilisée comme protéine transportant l'oxygène dans le sang. La myoglobine est utilisée comme protéine stockant l'oxygène dans les cellules musculaires. L'affinité de liaison de l'oxygène avec la myoglobine est supérieure à celle de l'hémoglobine. La principale différence entre l'hémoglobine et la myoglobine réside dans leur fonction. La différence fonctionnelle de l'hémoglobine et de la myoglobine est due à la différence de leur structure 3D.

Référence:

1. «Myoglobine». Hémoglobine et myoglobine. N.p., n.d. Web. Disponible ici. 05 juin 2017. 
2. «Myoglobine». Encyclopædia Britannica. Encyclopædia Britannica, inc., N.d. Web. Disponible ici. 05 juin 2017. 

Courtoisie d'image:

1. «Hémoglobine 1904» Par OpenStax College - Anatomy & Physiology, site Web Connexions. 19 juin 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia
2. “Myoglobin” By → AzaToth - créé par l'utilisateur à partir de l'entrée de l'APB (domaine public) via Commons Wikimedia