Les immunoglobulines et les anticorps sont des protéines de lutte contre la maladie développées par la plupart des vertébrés en réponse à un antigène particulier. Les immunoglobulines et les anticorps sont des glycoprotéines. Les deux contiennent des régions similaires dans leurs molécules. Les immunoglobulines sont attachées à la membrane des cellules B tandis que les anticorps flottent dans la circulation. le différence principale est entre immunoglobuline et anticorps l'immunoglobuline a un domaine transmembranaire pour pouvoir être attachée à la membrane plasmique alors que l'anticorps ne possède pas de domaine transmembranaire. Les cinq classes d'immunoglobulines sont les suivantes: IgG, IgM, IgA, IgD et IgE. Un anticorps est une glycoprotéine en forme de Y. Les immunoglobulines sont également appelées immunoglobulines de surface. L'immunoglobuline et les anticorps sont des composants du système immunitaire.
1. Qu'est-ce qu'une immunoglobuline?
- Définition, structure, fonction
2. Qu'est-ce qu'un anticorps?
- Définition, structure, fonction
3. Quelles sont les similitudes entre immunoglobuline et anticorps
- Aperçu des caractéristiques communes
4. Quelle est la différence entre les immunoglobulines et les anticorps
- Comparaison des différences clés
Termes clés: anticorps, antigène, cellules B, domaine constant, système immunitaire, immunoglobuline, agents pathogènes, domaine transmembranaire, domaine variable
Immunoglobuline fait référence à toute classe de protéines structurellement apparentées présentes dans le sérum et dans les cellules du système immunitaire, qui fonctionnent comme des anticorps. Il est produit en réponse à un antigène. Le nom d'immunoglobuline vient du fait qu'ils migrent avec les protéines globulaires lorsque le sérum contenant les anticorps est placé dans un champ électrique. Les cinq classes d'immunoglobulines sont les IgG, IgM, IgA, IgD et IgE. La structure et la fonction de cinq classes d'immunoglobulines sont présentées dans Figure 1.
Figure 1: Classes d'immunoglobulines
Les immunoglobulines sont structurellement similaires aux anticorps. Cela signifie que les immunoglobulines contiennent une forme en Y avec deux chaînes lourdes et légères. On trouve des immunoglobulines attachées à la membrane plasmique des cellules B, lesquelles produisent des immunoglobulines. Pour être attachées à la membrane plasmatique, les immunoglobulines doivent posséder un domaine transmembranaire.
Un anticorps fait référence à une protéine de la globine, qui est produite par les cellules B en réponse à un antigène particulier. La caractéristique la plus caractéristique de l'anticorps est sa spécificité à un antigène particulier. Typiquement, les antigènes sont des molécules en forme de Y. Ils sont composés de deux chaînes lourdes identiques et de deux chaînes légères identiques. La structure à quatre chaînes est maintenue ensemble par des liaisons disulfure entre les chaînes. Les chaînes lourdes et légères contiennent des régions variables et constantes. La séquence d'acides aminés de la région constante est conservée parmi les anticorps, mais la séquence d'acides aminés de la région variable peut être différente l'une de l'autre. Les bras de la molécule d'anticorps sont formés au niveau de la région charnière, donnant à la molécule une forme en Y. La région variable donne une spécificité aux anticorps. La structure d'un anticorps typique est montrée dans Figure 2.
Figure 2: Anticorps
La liaison à l'antigène et la fonction effectrice sont les deux fonctions des immunoglobulines. Les immunoglobulines peuvent se lier à un déterminant antigénique spécifique à la surface d'agents pathogènes tels que virus, bactéries, champignons, parasites ou cellules infectées par un agent pathogène. La liaison des anticorps à un agent pathogène peut neutraliser l'agent pathogène. Les anticorps présentent deux fonctions effectrices: la fixation du complément et la liaison à divers types de cellules. La liaison des anticorps à un agent pathogène particulier peut amener le système du complément à détruire l'agent pathogène. Les agents pathogènes liés aux anticorps peuvent induire les cellules du système immunitaire telles que les macrophages, les mastocytes et les lymphocytes à déclencher une réponse immunitaire contre eux.
Immunoglobuline: Immunoglobuline fait référence à toute classe de protéines structurellement apparentées présentes dans le sérum et les cellules du système immunitaire, qui fonctionnent comme des anticorps..
Anticorps: Anticorps fait référence à une protéine de la globine produite par les cellules B en réponse à un antigène particulier..
Immunoglobuline: L'immunoglobuline se produit à la surface des cellules B.
Anticorps: L'anticorps se produit librement dans la circulation.
Immunoglobuline: L’immunoglobuline comprend un domaine transmembranaire afin d’être fixée à la membrane plasmique des lymphocytes B.
Anticorps: L'anticorps n'a pas de domaines transmembranaires.
Immunoglobuline: Les cinq classes d'immunoglobulines sont IgG, IgM, IgA, IgD et IgE..
Anticorps: Un type d'anticorps particulier est spécifique à un agent pathogène particulier.
Immunoglobuline: La fonction de l'immunoglobuline dépend du type de chaîne lourde.
Anticorps: Les antigènes non autonomes sont reconnus par des antigènes spécifiques et sont neutralisés par des anticorps..
Les immunoglobulines et les anticorps sont deux types de molécules de glycoprotéines produites en réponse à un antigène spécifique. Les immunoglobulines sont toujours attachées à la membrane plasmique des cellules B. Mais les anticorps peuvent être trouvés librement dans la circulation. La principale différence entre l’immunoglobuline et les anticorps réside dans la présence de chaque type de molécule dans le corps..
1. «Immunoglobulines: structure et fonctions.» Le site de biochimie, 26 mai 2009, disponible ici..
2. Mandal, Ananya. “Qu'est-ce qu'un anticorps?” News-Medical.net, 3 août 2017, disponible ici.
1. "Anticorps" (CC BY-SA 2.5) via Commons Wikimedia
2. «2221 Cinq classes d’anticorps nouveaux» Par OpenStax College - Anatomy & Physiology, Site Web Connexions. Disponible ici, le 19 juin 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia