le différence principale entre la pepsine et la trypsine est que le La pepsine est sécrétée par les glandes gastriques de l'estomac, tandis que la trypsine est sécrétée par les glandes exocrines du pancréas.. De plus, la pepsine fonctionne dans un milieu acide tandis que la trypsine fonctionne dans un milieu alcalin.
La pepsine et la trypsine sont deux types d'enzymes protéolytiques sécrétées par le système digestif afin de digérer les protéines.
1. Quelle est la pepsine
- Définition, faits, types
2. Quelle est la trypsine
- Définition, faits, types
3. Quelles sont les similitudes entre la pepsine et la trypsine
- Aperçu des caractéristiques communes
4. Quelle est la différence entre la pepsine et la trypsine
- Comparaison des différences clés
Activation, Applications, Enzymes Protéolytiques, Pepsine, Trypsine
La pepsine est la principale enzyme protéolytique chez les vertébrés, présente dans le suc gastrique. Le précurseur inactif de la pepsine est le pepsinogène produit par la muqueuse gastrique. La pepsine présente une large spécificité pour les liaisons peptidiques dans les acides L-aminés aromatiques ou carboxyliques. L'hydrolyse des liaisons peptidiques se produit principalement à l'extrémité C-terminale des résidus phénylalanine et leucine.
Figure 1: Pepsine A
Les quatre types de protéines de la pepsine sont les pepsines A, B (parapepsine I), C (gastricsine) et D (la forme non phosphorylée de la pepsine A). La pepsine A est la forme prédominante de protéase gastrique. L'activation du pepsinogène dans la pepsine nécessite la protonation de l'un des deux résidus d'aspartate du site catalytique. Il se produit au pH entre 1-5.
La trypsine est une sérine protéase pancréatique avec une spécificité de substrat pour les chaînes latérales de lysine et d'arginine chargées positivement. La proenzyme inactive de la trypsine est le trypsinogène produit dans le pancréas. L'activation du trypsinogène nécessite l'élimination de l'hexapeptide terminal. Les deux principaux types d'enzymes de la trypsine sont l'α et la β-trypsine. La forme prédominante est l'α-trypsine.
Figure 2: Trypsine bovine
La trypsine est utilisée dans la dissociation tissulaire avec la collagénase et l'élastinase, le prélèvement de cellules par la trypsinisation, etc..
La pepsine désigne l'enzyme digestive principale de l'estomac, qui décompose les protéines en polypeptides, tandis que la trypsine désigne une enzyme digestive qui décompose les protéines de l'intestin grêle, sécrétées par le pancréas sous forme de trypsinogène..
La pepsine est produite par les glandes gastriques tandis que la trypsine est produite par le pancréas.
En outre, la pepsine est un composant du suc gastrique tandis que la trypsine est un composant du suc pancréatique.
Les quatre types d'enzymes de la pepsine sont les pepsines A, B, C et D, tandis que les deux types d'enzymes de la trypsine sont les trypsines α et β..
De plus, la pepsine est sécrétée dans l'estomac tandis que la trypsine est sécrétée dans le duodénum de l'intestin grêle..
La forme inactive de la pepsine est le pepsinogène, tandis que la forme inactive de la trypsine est le trypsinogène..
De plus, la forme inactive de la pepsine est activée par HCl du suc gastrique, tandis que la forme inactive de la trypsine est activée par une enzyme appelée entéropeptidase..
En outre, le résidu du site actif de la pepsine est l'acide aspartique, tandis que le résidu du site actif de la trypsine est l'acide aspartique, l'histidine et la sérine..
De plus, la pepsine fonctionne dans un milieu acide tandis que la trypsine fonctionne dans un milieu alcalin.
La pepsine hydrolyse les liaisons peptidiques entre les grands résidus d'acides aminés hydrophobes tandis que la trypsine hydrolyse les liaisons peptidiques du côté C-terminal de la lysine ou de l'arginine.
La pepsine est responsable de la conversion des protéines en protéoses et peptones, tandis que la trypsine est responsable de la conversion des protéines en polypeptides.
Les inhibiteurs de la pepsine sont les alcools aliphatiques, la pepsine A et l’époxydase analogue à un substrat, tandis que les inhibiteurs de la trypsine sont les suivants: DFP, aprotinine, Ag+, EDTA, benzamidine, etc.
La pepsine est utilisée dans la digestion des anticorps, la préparation du collagène, les tests de digestibilité des protéines et la sous-culture de cellules épithéliales mammaires viables, tandis que la trypsine est utilisée dans la dissociation tissulaire, la collecte de cellules, l'isolement mitochondrial, les études de protéines in vitro, etc..
La pepsine est le principal type d’enzyme protéolytique chez les vertébrés présents dans le suc gastrique, tandis que la trypsine est l’enzyme protéolytique trouvée dans le suc pancréatique. La principale différence entre la pepsine et la trypsine réside dans leurs propriétés et leur fonction.
1. “Pepsine.” Catalase - Manuel de Worthington Enzyme, disponible ici
2. “Trypsin.” Catalase - Manuel de Worthington Enzyme, disponible ici
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