le différence clé entre activateur enzymatique et inhibiteur enzymatique est que le L'activateur enzymatique peut augmenter l'activité d'une enzyme, tandis que l'inhibiteur enzymatique peut diminuer l'activité d'une enzyme..
Les enzymes sont des protéines, elles consistent en acides aminés et sont les catalyseurs biologiques. Un catalyseur est un composé qui peut diminuer la vitesse de réaction d'une réaction chimique. Deux types de composés peuvent affecter l’activité des enzymes; ce sont des activateurs et des inhibiteurs. Parlons plus en détail de ces composés.
1. Vue d'ensemble et différence clé
2. Qu'est-ce que l'activateur d'enzymes?
3. Qu'est-ce que l'inhibiteur d'enzymes?
4. Comparaison côte à côte - Activateur enzymatique vs inhibiteur enzymatique sous forme tabulaire
5. Résumé
Les activateurs d'enzymes sont des espèces chimiques pouvant se lier à une enzyme pour augmenter son activité. Par conséquent, ils peuvent affecter directement l’activité d’une enzyme. Ils agissent de manière opposée à celle des inhibiteurs d'enzymes. La plupart du temps, ils agissent en se liant à certaines régions, autres que les sites actifs de l'enzyme. Ce sont ce que nous appelons les "sites allostériques" de l'enzyme.
Parfois, le substrat ou le réactif lui-même sert d’activateur lorsque ce réactif se lie à un site actif de l’enzyme. Par conséquent, il peut augmenter l'affinité de l'enzyme pour les substrats et activer également d'autres sites actifs. L’hexokinase-I et la glucokinase sont des exemples importants de ces molécules..
Les inhibiteurs d'enzymes sont des espèces chimiques pouvant se lier à une enzyme pour en réduire l'activité. Par conséquent, ils peuvent affecter directement l’activité d’une enzyme. Ils agissent de manière opposée à celle des activateurs d'enzymes. De même, la plupart des inhibiteurs bloquent les sites actifs de l'enzyme. Ainsi, ils peuvent diminuer l'activité de l'enzyme.
Figure 01: Liaison des inhibiteurs et des activateurs dans le site allostérique d'une enzyme
Parfois, ils se lient également à des sites allostériques. La liaison de cette molécule peut être soit réversible, soit irréversible. Dans la liaison réversible, les inhibiteurs sont retirés de l'enzyme après avoir bloqué la liaison du substrat. Au contraire, dans une liaison irréversible, les inhibiteurs peuvent altérer la forme du site actif de manière irréversible. Par conséquent, plus aucun substrat ne se liera avec le site actif de l'enzyme. Certains exemples typiques incluent des médicaments, un inhibiteur de la ribonucléase, etc..
Les activateurs d'enzymes sont des espèces chimiques pouvant se lier à une enzyme pour augmenter son activité. Par conséquent, ils peuvent affecter l'activité d'une enzyme. L'hexokinase-I et la glucokinase sont des exemples courants d'activateurs d'enzymes. Les inhibiteurs d'enzymes sont des espèces chimiques pouvant se lier à une enzyme pour en réduire l'activité. Par conséquent, ils peuvent affecter l'activité d'une enzyme de manière décroissante. C'est donc la principale différence entre l'activateur enzymatique et l'inhibiteur enzymatique. Parmi les exemples courants d'inhibiteurs d'enzymes figurent les médicaments, les inhibiteurs de la ribonucléase, etc..
Les activateurs et les inhibiteurs sont deux molécules pouvant affecter l’activité d’une enzyme. La différence entre l'activateur enzymatique et l'inhibiteur enzymatique réside dans le fait que les activateurs enzymatiques peuvent augmenter l'activité d'une enzyme, alors que les inhibiteurs enzymatiques peuvent diminuer l'activité d'une enzyme..
1. «Enzyme Activator». Wikipedia, Wikimedia Foundation, 15 juillet 2018.. Disponible ici
2. «Inhibiteur d'enzymes». Wikipedia, Wikimedia Foundation, 3 juillet 2018. Disponible ici
1.'Figure 06 05 05'Par CNX OpenStax , (CC BY 4.0) via Wikimedia Commons